La chimica dell'origine della vita, prima della formazione dei pianeti

Le proteine sono tra le molecole più importanti e funzionalmente ricche della biochimica. In ogni organismo vivente conosciuto svolgono una molteplicità di ruoli. Alcune formano strutture meccaniche che danno resistenza e forma ai tessuti, come il collagene, altre permettono il movimento, come actina e miosina nei muscoli, altre ancora trasportano molecole, come l’emoglobina che lega e rilascia ossigeno nel sangue. Esistono proteine che riconoscono segnali chimici e li trasformano in risposte cellulari, proteine che regolano l’espressione dei geni, proteine che organizzano membrane e compartimenti interni alla cellula. In questo insieme rientrano anche gli enzimi, cioè proteine che accelerano reazioni chimiche, rendendo possibile un numero enorme di trasformazioni chimiche utili agli organismi viventi, in tempi compatibili con la vita.

Tutte queste funzioni diverse hanno una base strutturale comune. Una proteina è una catena molecolare formata dall’unione ordinata di unità più piccole chiamate amminoacidi. Ogni amminoacido è una molecola organica che porta almeno due gruppi chimici reattivi: un gruppo amminico, che contiene azoto e idrogeno, e un gruppo carbossilico, che contiene un atomo di carbonio legato a due ossigeni. Quando il gruppo carbossilico di un amminoacido reagisce con il gruppo amminico di un altro, si forma un legame che unisce i due amminoacidi fra loro. In biochimica questo legame prende il nome di legame peptidico. Ripetendo questo processo molte volte si ottengono catene sempre più lunghe: peptidi quando la catena è corta, proteine quando diventa lunga e si ripiega in una struttura tridimensionale stabile.

Il passaggio dagli amminoacidi isolati ai peptidi e poi alle proteine rappresenta una soglia importante. Due amminoacidi legati tra loro non sono semplicemente la somma delle due molecole di partenza. Ripiegandosi come un gomitolo nello spazio, la catena che si forma introduce una geometria definita, una distribuzione spaziale delle cariche elettriche e una sequenza ordinata di gruppi funzionali. Per la prima volta compaiono superfici molecolari estese, regioni polari e regioni idrofobe, e distanze fisse tra gruppi chimici che prima appartenevano a molecole separate. Anche una catena brevissima può quindi presentare proprietà collettive che non esistono nei singoli amminoacidi: una maggiore rigidità strutturale, una forma preferenziale, una superficie chimica continua, una correlazione tra il comportamento di gruppi funzionali diversi che ora fanno parte della stessa entità molecolare.

Per lungo tempo, questo passaggio è stato considerato strettamente legato alla presenza di acqua liquida. La formazione del legame peptidico è una reazione di condensazione che elimina una molecola di acqua, e nella biochimica terrestre avviene in ambiente acquoso ed è assistita da macchine molecolari complesse che hanno bisogno di acqua per funzionare. Da qui l’idea, diventata quasi un presupposto tacito, che i peptidi potessero formarsi solo su pianeti con oceani o almeno con cicli di bagnato e asciutto.

Un lavoro appena pubblicato su Nature Astronomy mostra che questa soglia può essere attraversata anche in condizioni completamente diverse. In analoghi di ghiaccio interstellare, cioè sottili strati di molecole congelate che ricoprono minuscoli granelli di polvere nello spazio tra le stelle, molecole di un amminoacido semplice, la glicina, reagiscono tra loro formando glicil-glicina, il più semplice peptide biologico. Insieme al peptide si forma anche acqua, come previsto dalla chimica della condensazione. Sorprendentemente, il processo avviene persino a temperature prossime allo zero assoluto, in assenza di acqua liquida, grazie all’energia fornita dalla radiazione ionizzante che attraversa continuamente il mezzo interstellare.

Il significato di questo risultato è che una soglia chimica che separa una chimica organica generica dalla biochimica che osserviamo sulla Terra può essere superata già prima della formazione dei pianeti. I peptidi diventano così molecole plausibili nell’inventario interstellare tipico dei dischi protoplanetari, e non solo degli asteroidi e delle comete, che possono essere poi consegnati ai pianeti giovani durante le prime fasi della loro storia, indipendentemente dai processi endogeni di formazione che possono subentrare durante lo sviluppo planetario.

Qual è l’importanza di queste molecole per l’evoluzione biochimica? Un amminoacido isolato è una molecola relativamente semplice: può partecipare a reazioni e può interagire con altre specie chimiche, ma lo fa come entità puntiforme, priva di estensione geometrica significativa e priva di vincoli interni tra gruppi funzionali diversi. Già un dipeptide o un tripeptide, invece, introducono vincoli strutturali che legano tra loro più gruppi chimici in una singola architettura molecolare. I gruppi chimici tipici dei diversi amminoacidi non sono più liberi di muoversi in modo indipendente nello spazio, ma sono mantenuti a distanze e orientamenti determinati dalla catena peptidica. Questo crea correlazioni tra il comportamento chimico di parti diverse della stessa molecola: la protonazione di un gruppo può influenzare la reattività di un altro; la presenza di una carica può modificare la distribuzione elettronica di una regione adiacente; una molecola esterna può essere legata contemporaneamente in più punti deboli, cosa impossibile con un singolo amminoacido.

La concatenazione di poche unità introduce quindi una prima forma di organizzazione chimica interna. Non si tratta ancora di una funzione complessa quale quella tipica delle ben più grandi proteine, ma della comparsa di proprietà emergenti: forma, superficie, cooperazione tra gruppi funzionali, possibilità di interazioni multivalenti con altre molecole o con superfici solide. Sono proprietà che non appartengono a nessun amminoacido preso singolarmente, ma solo alle loro catene.

La letteratura sulla chimica prebiotica mostra che, perfino in peptidi piccolissimi, possono comparire proprietà interessanti per la vita, tra cui una catalisi elementare. Esistono dipeptidi, cioè catene di soli due amminoacidi, che mostrano attività catalitica misurabile in reazioni semplici. Uno degli esempi più citati è il dipeptide formato da serina e istidina. Serina e istidina sono due amminoacidi comuni nelle proteine moderne. Uniti in sequenza, formano una molecola che in esperimenti di laboratorio favorisce reazioni di condensazione e di idrolisi, cioè la formazione e la rottura di legami chimici coinvolti nella chimica dei biopolimeri. Non si tratta di un enzima efficiente come quelli disponibili agli organismi viventi, ma è l’inizio di una catalisi elementare che migliora di molto l’occorrenza di alcune reazioni cruciali per aumentare la complessità dell’ambiente chimico prebiotico. Questo caso mostra fino a che punto possa scendere la soglia strutturale minima per ottenere comportamenti chimici non banali.

Il risultato documentato nel nuovo lavoro mostra come questi piccoli peptidi, ed anche peptidi più complessi, possano essere ottenuti in ampie regioni dello spazio, senza dover essere confinati a pianeti rocciosi con sufficiente presenza d’acqua liquida. Perlomeno le basi della biochimica – catene di amminoacidi, legami peptidici, proprietà emergenti minime – sono quindi una componente naturale del materiale che precede anche i sistemi planetari. Sempre di più, la chimica prebiotica appare ubiqua nel cosmo, indipendentemente dal fatto che poi origini effettivamente la vita.